Glycin, Prolin, Hydroxyprolin: die Aminosäuren im Kollagen

Kollagen hat eine sehr ungewöhnliche Zusammensetzung: Etwa jede dritte Aminosäure ist Glycin, und einen großen Teil machen Prolin und Hydroxyprolin aus. Dieses Trio erklärt vieles auf einmal: warum Kollagen so fest ist, warum nach dem Trinken ein bestimmtes Peptid namens Pro-Hyp im Blut auftaucht und warum der Körper für die Kollagenbildung Vitamin C braucht. Dieselben drei Aminosäuren finden Sie auch in Meereskollagen.

Eine klassische Analyse von Fischkollagenen (Piez und Gross, Journal of Biological Chemistry, 1960) ergab, dass Glycin im Kollagen von Karpfen, Kabeljau und Hecht etwa 317 bis 345 von 1.000 Aminosäureresten ausmacht, also rund ein Drittel. Das ist kein Zufall. Glycin ist die kleinste Aminosäure und passt in das Innere der eng gewundenen Tripelhelix, wo eine größere Aminosäure keinen Platz hätte. Deshalb ist jede dritte Position im Kollagen Glycin.

Prolin und Hydroxyprolin sind Iminosäuren mit einer Ringstruktur. Sie wirken wie Versteifungen, die verhindern, dass sich die Tripelhelix lockert. Je mehr davon ein Kollagen enthält, desto höhere Temperaturen hält es aus. Meereskollagen enthält etwas weniger davon als Rinderkollagen und ist deshalb hitzeempfindlicher (daher die Regel: höchstens 60 °C).

Hydroxyprolin ist außerdem eine Rarität. In gewöhnlichen Nahrungseiweißen kommt es kaum vor. Findet der Körper es in einem Peptid im Blut, ist das praktisch die Signatur von Kollagen.

Die Bindung zwischen Prolin und Hydroxyprolin widersteht der Verdauung ungewöhnlich gut. Deshalb gelangt das Paar Pro-Hyp als Ganzes ins Blut. Die Studie von Iwai und Kollegen (Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2005) hat es nach der Einnahme von Kollagen im menschlichen Blut als wichtigstes Kollagenpeptid gemessen, mit einem Höchstwert nach 1 bis 2 Stunden. In der Forschung gilt Pro-Hyp zudem als mögliches Signal für Fibroblasten, die Zellen, die Kollagen bilden. Die Aminosäuren aus Kollagen werden also nicht nur als Bausteine untersucht, sondern auch als möglicher Bauauftrag.

Damit der Körper aus Prolin Hydroxyprolin herstellen und das Kollagen richtig zusammensetzen kann, braucht er Enzyme, für die Vitamin C ein unverzichtbarer Kofaktor ist. Ohne Vitamin C gerät die Kollagenbildung ins Stocken. Das klassische historische Beispiel ist Skorbut. Vitamin C trägt zu einer normalen Kollagenbildung für eine normale Funktion der Haut bei. Deshalb nehmen viele Kollagen zusammen mit Vitamin C ein.

• Glycin: jede dritte Aminosäure, ermöglicht die enge Tripelhelix.
• Prolin: Versteifung der Helix, Ausgangsstoff für Hydroxyprolin.
• Hydroxyprolin: die Signatur von Kollagen; im Paar Pro-Hyp übersteht es die Verdauung und wird als mögliches Signal erforscht.
• Vitamin C: Kofaktor, ohne den der Körper weder Hydroxyprolin noch Kollagen bildet.

Quellen

• Piez K. A., Gross J. The amino acid composition of some fish collagens. Journal of Biological Chemistry, 1960. doi.org/10.1016/S0021-9258(18)69466-9
• Iwai K. et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2005. doi.org/10.1021/jf050206p